YaratishFan

Mushak kasılma mexanizmi. vazifalari va skelet mushaklarining xususiyatlari

Mushak qisqarishi - bosqichlarida bir qator iborat murakkab jarayondir. Bu erda asosiy komponentlar miyozin, oqib chiqdi, troponin, tropomyosin va actomyosin va kaltsiy ionlarining va mushak energiya bilan ta'minlash aralashmalar. turlarini va mushak kasılma mexanizmlarini ko'rib chiqaylik. AQSh bu ular davriy jarayoni uchun qilingan va qadamlar zarur bo'lib, o'rganib chiqaylik.

mushaklari

Mushaklari mushak qisqarish Shu mexanizmi bor guruhga birlashtiriladi. Xuddi ular 3 turga bo'linadi:

  • tananing Bula mushak;
  • atriyumların va yurak qorinchasiga Bula mushak;
  • silliq mushak organlari, qon tomirlari va teri.

Bula mushaklari ularga qo'shimcha ravishda, bu tendon, bog'liqlik suyaklarini o'z ichiga oladi, chunki, uning bir qismi bo'lgan, tayanch-harakat tizimining bir qismi bo'ladi. mushak qisqarish mexanizmi amalga oshirish bo'lsa, quyidagi vazifalarni va funksiyalarni bajarish:

  • tana harakat;
  • tana qismlari bir-biriga nisbatan harakat qiladi;
  • tanasi fazoda qo'llab quvvatlash;
  • issiqlik hosil bo'ladi;
  • qobiq, mushaklarning qabul dalalariga afferent shart qilinadi.

Silliq mushak bo'lib:

  • o'z ichiga oladi ichki organlar, avtomobil apparat bronxial daraxtni, o'pka va ovqat hazm qilish kolbasi;
  • limfa va qon aylanishi tizimlari;
  • tizimi siydik-jinsiy organlari.

fiziologik xususiyatlari

inson tanasining barcha umurtqali kabi skelet mushak tolalari uch eng muhim xususiyatlari bor:

  • kontraktilitenin - kamaytirish va qiziqarli qachon kuchlanish o'zgartirish;
  • o'tkazuvchanlik - tolasi bo'ylab harakat hajmi;
  • ta'sirchanlik - membrana salohiyati va ion geçirgenliğine o'zgartirib, bir uyarıma javob.

Mushaklari xursand bo'ladi va rad boshlaydi nerv impulslari markazidan keladi. Lekin, sun'iy sharoitda foydalanish elektr rag'batlantirish. mushak keyin jahli bevosita (to'g'ridan-to'g'ri rag'batlantirish) yoki nerv innervatsiyasi mushak (bilvosita rag'batlantirish) orqali bo'lishi mumkin.

kesishlar turlari

mushak qisqarish mexanizmi mexanik ishga kimyoviy energiyaga konvertatsiya anglatadi. uning buzoq mushak yuk kam og'irlik, keyin electroimpulses nur qo'zg'amoq: Bu jarayon qurbaqa bilan eksperimental o'lchanishi mumkin. mushak qisqa bo'ladi bo'lgan kamaytirish, izotonik chaqirdi. qisqarishi izometrik qisqarishini sodir bo'ladi. Paylar rivojlanishini ruxsat yo'q mushak kuchi qisqaradi. mushak minimal yo'l qisqaradi, va quvvat, maksimal erishish uchun qachon mushak qisqarish yana auksotonichesky mexanizmi kuchli stress sharoit o'z ichiga oladi.

tuzilishi va skelet muskullarining innervasyon

ko'ndalang-targ'il mushak biriktiruvchi to'qimasida tolalarning turli xil ichiga oladi va paylarning uchun belgilangan. markaziy pay tyazhu va barra turi biriktirilgan etilmoqda, ayrim mushak tolalari uzoq tizmasiga parallel joylashtirilgan, va boshqalar, ular qiyshiq ko'rinishlaridir.

tolasining asosiy xususiyati nozik iplar sarcoplasm ommaviy hisoblanadi - myofibrils. ko'ndalang bo'limda hududda - qo'shni ko'ndalang-targ'il tolalar flush hollarida, bir-biri bilan bir qatorda yorqin va zulmat joylar bor. Bu mushak tolalari bo'ylab ko'ndalang bantlaşma olib keladi.

Sarcomere bir, murakkab qorong'i va ikki nur disklar, va u Z shaklidagi chiziqlar bilan ajratilgan. Sarcomeres - mushak bir qisqarish apparat. Bu qisqarish mushak tolasi iborat ekan:

  • qisqarish apparat (myofibrils tizimi);
  • mitokondrini, soya kompleksi va zaif bilan trofik apparat endoplazmik retikulum ;
  • membrana qurilma;
  • yozuvlar apparat;
  • asab apparat.

Mushak tolasi ularning tuzilmalari va funktsiyalari bilan 5 qismga bo'lingan va mushak to'qimasining ajralmas qismi hisoblanadi.

innervasyon;

tomonidan amalga oshirilgan ko'ndalang-targ'il mushak tolalari Bu jarayon asab tolalari, orqa miya va miya sopi avtomobil neyronlarning ya'ni aksonlar. Bir motornöron bir necha mushak tolalari innervatsiya. a motornöron va innervatsiya mushak tolalari deb nomlangan nöromotor (HME) yoki bir avtomobil birligi (MU) bilan majmuasi. Bir motornöron innervates DE mushak xarakterlaydi tolalari o'rtacha soni, o'zaro innervasyon; zichligi deb ataladi. ikkinchisi muskullar, kichik harakatlar va "nozik" (ko'zlar, barmoqlari, til) eng katta bo'ladi. Uning qiymati bir "qo'pol" harakatda (masalan, tana) bilan mushaklari, aksincha, kichik bo'ladi.

Inervasyonundan bitta va ko'p bo'lishi mumkin. Birinchi holda u ixcham avtomobil tugallanmani amalga oshirilmoqda. Odatda u katta avtomobil neyronlarning uchun xos bo'lgan. ularga amal deb PD (harakat Portlash) yuzaga (bu holda, jismoniy, yoki tez deb nomlangan) mushak tolalari.

Multiple innervasyon; tashqi ko'z mushaklari, masalan, sodir bo'ladi. Bu aksiyalar salohiyati, membrana beri hech elektr natriy kanallarni hosil bo'ladi emas. Ular sinaptik negativ tolasi depolarizasyon bo'ylab taqsimlanadi. Bu mushak qisqarish mexanizmi faollashtirish uchun zarur. Bu erda jarayon birinchi holatda, deb tez emas. Shuning uchun, u sekin deyiladi.

myofibrils tuzilishi

mushak tolasi tadqiqot X-ray kırınım, elektron mikroskop va gistokimyoviy usullar asosida bugungi kunda amalga oshirilayotgan.

Bu har bir myofibril yilda, diametri bo'lgan, 1 mikro bo'lib taxminan 2500 protofibrils, masalan cho'zilgan polimerize molekulalari oqsillar (oqib chiqdi va miyozin) o'z ichiga oladi, deb hisoblanadi. Oqib chiqdi protofibrils ikki marta yupqaroq miyozin. oqib chiqdi tola Maslahatlar miyozin protofibrils orasida bo'shliqlar kirib, shunday qilib, orom, bu muskullar joylashgan.

disk A nur tor strip oqib chiqdi filamentlerinden bepul. A membrana Z birga ularni ushlab.

miyozin to'g'risida filamentler 150 miyozin molekulalar bo'ladi rahbarlarining 20 nm gacha ko'ndalang çıkıntılarını, bor. Ular biopolyarno yo'lga, va har bir kishi myosinic oqib chiqdi ingichka ip bilan bog'lanadi. oqib chiqdi markazlari miyozin filamanlanndan haqida stress mavjud bo'lsa, oqib chiqdi tola sarcomere markaziga yaqin. miyozin filamanların oxirida ular bir butun sarcomere olib Keyin liniyasi Z. erishish va oqib chiqdi shular jumlasidandir. Shu bilan birga, men uzunligi kamayadi haydovchi va oxirida u bilan birga yo'l Z qalin bo'ladi, nima bilan, butunlay yo'qoladi.

Shunday qilib, tufayli mushak tolalari tushgan uzunligi, ip harakat nazariyasiga ko'ra. "Tishli" deb nomlangan nazariyasi, yigirmanchi asrning o'rtalarida Huxley va Hanson tomonidan ishlab chiqilgan.

mushak tolasi siqilish mexanizmi

Asosiy nazariyasi hech tola (miyozin va oqib chiqdi) qisqartirilgan, deb hisoblanadi. Ularning uzunligi o'zgarishsiz va mushak tarangligi davom etmoqda. Lekin yupqa filamanların to'plamlar, qalin filamentlerin o'rtasida borib, jamoatchilik, raqobatini darajasini pasaytiradi, shuning uchun bir qisqartirish bor.

Oqib chiqdi filamentler toymasin tomonidan quyidagicha mushak qisqarish molekulyar mexanizmi hisoblanadi. Miyozin bosh oqib chiqdi bilan protofibrils bog'liq. ularning etaklarida bilan sarcomere markaziga oqib chiqdi filamanın ko'chirish, u erda ingrash. Tufayli turli yo'nalishlarda oqib chiqdi filamanların eshiklari uchun filamentlerin, sharoitlar, har ikki tomon miyozin molekulalari bipolyar tashkilotga.

mushak dam miyozin bosh oqib chiqdi filamentler ayırdığında. kamroq qarshilik oson slip tinch mushak tarangligi bilan. Shuning uchun, ular passiv cho'zilgan etiladi.

qaytarilish qadamlar

mushak qisqarish mexanizmi qisqacha quyidagi bosqichlardan bo'linishi mumkin:

  1. bir harakat salohiyati Nerv avtomobil neyronlarning taqdim qilingan paytda mushak tolasi tanbeh beriladi.
  2. harakat salohiyati mushak tolasining qavatida hosil, keyin myofibrils tarqaladi bo'ladi.
  3. mexanik toymasin PD kirib elektr bilan ishlash vakili Savol elektromexanik juftlik. Bu, albatta, kaltsiy ionlari o'z ichiga oladi.

kaltsiy ionlarining

kaltsiy ionlari tolali ulanish jarayonini yaxshiroq tushunish uchun oqib chiqdi filamanın tuzilishini ko'rib chiqish qulay. Uning uzunligi taxminan 1 mikro, qalinligi - 5 dan 7 nm uchun. Bu oqib chiqdi monomer o'xshaydi twisted iplar, bir juft bo'ladi. Taxminan shu erda, har 40 nm sharsimon troponin molekulasi va zanjirlar orasida - tropomiozinovye.

kaltsiy ionlarining yo'q bo'lsa, ya'ni myofibrils uzoq tropomiozinovye molekulalari oqib chiqdi zanjirlar va miyozin ko'priklar Ilovasi blokirovka dam. faollashtirilgan kaltsiy ionlarining tropomiozinovye Lekin molekulalari chuqurroq va ochiq maydonlarni cho'kib.

So'ngra miyozin ko'priklar oqib chiqdi filamentler va ATP darzlar biriktirilgan va mushak kuchini rivojlanadi etiladi. Bu tufayli kaltsiy troponin ta'siri mumkin. Bu molekulada yilda ikkinchi ila tropomyosin itarib, Quyon.

mushak tinch bo'lsa, u 1 gramm ho'l vazni kaltsiy ortiq 1 mmol mavjud emas. Kaltsiy tuzlari izolyatsiya qilingan va maxsus omborxonalar bor. Aks holda, mushaklari har doim rad edi.

quyidagicha kaltsiy saqlash uchun. tolasi ichidagi Diafragma mushak hujayralari turli sohalarda hujayralari tashqi muhit bilan aloqasi bor orqali quvurlar ham bor. Bu ko'ndalang kanalchalari bir tizim hisoblanadi. vezikülleri (terminal) tanklar ko'ndalang diafragmaning tizimiga yaqin joylashganki - A tizimi bo'lgan bo'ylama uchlari perpendikulyar bo'ladi. Birgalikda uchligini olingan. Bu kaltsiy saqlangan flakonlarda edi.

PD yildan katakka taqsimlanadi, va elektromexanik tuslanish bor bo'ladi. Xabar berishni tolasi bir bo'ylama tizimi relizlar kaltsiy o'tadi buni qabul qiladi. Shunday qilib kamaytirish mexanizmi mushak tolalari oshiriladi.

ATP bilan 3 jarayoni

kaltsiy huzurida ham munosabatlari o'zaro ATP uchun muhim rol ionlari. skelet muskullari mushak qisqarish mexanizmi amalga oshirish bo'lsa, ATP energiya uchun ishlatiladi:

  • natriy va ionlari doimiy konsentratsiyasini saqlab kaliy nasosi amaliyot;
  • membrana turli tomondan bu moddalar;
  • myofibrils qisqartirish filamentleri toymasin;
  • dam olish uchun amaldagi ish kaltsiy nasos.

ATP hujayra membranasining, miyozin va sarcoplasmic retikulum yuza filamentler hisoblanadi. Fermentlar yiqitish va miyozin utilizatsiya.

ATP iste'mol

Bu miyozin rahbarlari oqib chiqdi bilan o'zaro va ATP bo'linish elementlarga ega, deb ma'lum. magniy ionlari ishtirokida oxirgi faollashtirilgan oqib chiqdi va miyozin. Shuning uchun oqib chiqdi miyozin rahbari biriktirilgan bo'lsa bo'shliq bo'lib o'tadi fermenti. ko'ndalang ko'priklar katta, kuchli tezligi yuqori bo'ladi.

ATP mexanizmi

AFL molekulasi harakati tugagandan so'ng oqib chiqdi va miyozin jalb reaktsiya bo'linishi uchun energiya beradi. Miyozin bosh ajratilgan, ATP fosfor va ADP uchun bo'linadi. Yangi end ATP molekulalar ulanadi va velosiped davom ettiradi. Bunday molekulyar darajada mushak qisqarishi va dam olish mexanizmi hisoblanadi.

ko'ndalang ko'priklar faoliyati faqat uzoq ATP gidroliz sodir bo'lib davom etadi. Agar blokirovka bo'lsa fermenti ko'priklar qaytadan ilova qilinmaydi.

hujayralardagi ATP organizm darajasida o'limi boshlanishi bilan tushadi va ko'priklar barqaror oqib chiqdi ingichka ip bilan sobit qoladi. Shunday qilib, talabchanlik mortis bosqichi bor.

ATP resynthesis

Resynthesis ikki yo'l bilan amalga oshirilishi mumkin.

ADP kreatin fosfat dan fosfat guruhi fermentativ o'tkazish yo'li bilan. hujayra ichida kreatin zaxiralar beri ancha ATP resynthesis juda tez amalga oshirildi. Shu bilan bir vaqtda, Pirouzum kislota va sut kislota resynthesis oksidlanish tomonidan sekin bo'ladi.

resynthesis singan zaharlarni bo'lsa ATP va CP butunlay yo'q bo'lib ketishi mumkin. So'ngra kaltsiy nasos stop ishchi, mushak natijada qaytarib kamayadi (ya'ni kontraktürü keladi). Shunday qilib, mushak qisqarish mexanizmi singan.

fiziologiyasi jarayoni

Xulosa qilib, biz mushak tolalari kamaytirish myofibrils sarcomeres har bir qisqartirilgan unutmang. Agar tinch holatda miyozin (qalin) va oqib chiqdi (ingichka) ulangan uchlari filamentler. Lekin ular mushak qisqarish mexanizmi amalga qachon bir-biriga tomon harakatini toymasin boshlang. Fiziologiya (qisqacha) ta'sir miyozin ADP uchun ATP aylantirish uchun zarur bo'lgan energiya ozod etiladi jarayonini tushuntirib beradi. kaltsiy ionlari etarli kontent sarcoplasmic retikulum yig'ilmagan Shunday qilib miyozin faoliyati faqat amalga oshiriladi.

Similar articles

 

 

 

 

Trending Now

 

 

 

 

Newest

Copyright © 2018 uz.unansea.com. Theme powered by WordPress.